Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
  • 10.1021/jm0608457 (literal)
Alternative label
  • Aschi M., Besker N., Re N., Pochetti G., Coletti C., Gallina C., Mazza F. (2007)
    Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations
    in Journal of medicinal chemistry
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Aschi M., Besker N., Re N., Pochetti G., Coletti C., Gallina C., Mazza F. (literal)
Pagina inizio
  • 211 (literal)
Pagina fine
  • 218 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 50 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#pagineTotali
  • 8 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroFascicolo
  • 2 (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • Aschi M.- Dipartimento di Chimica, Ingegneria Chimica e Materiali, Università di L'Aquila Besker N. - Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti Re N.- Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti Pochetti G. - IC-CNR, Roma Coletti C.- Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti Gallina C. - Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti Mazza F. - Dipartimento di Chimica, Ingegneria Chimica e Materiali, Università di L'Aquila (literal)
Titolo
  • Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations (literal)
Abstract
  • Molecular Dynamics simulations in aqueous solution were performed for the matrix metalloproteinase-8 (MMP-8) free catalytic domain and for its complexes with the (R)- and (S)-[1-(4'-methoxybiphenyl-4-sulfonylamino)-2-methylpropyl] phosphonate. The 144-155 loop of the enzyme undergoes a drastic decrease of mobility once complexed with both enantiomers. The two enantiomers induce a different decrease of conformational entropy upon complexation. The higher affinity of the R-enantiomer can be related to the lower loss of conformational entropy accompanying its binding. The differences in the dynamical behavior of the protein induced by the two enantiomers are discussed at molecular level and the mode of binding of the simulated complexes is compared with that previously determined by X-ray crystallography. (literal)
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