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Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1021/jm0608457 (literal)
- Alternative label
Aschi M., Besker N., Re N., Pochetti G., Coletti C., Gallina C., Mazza F. (2007)
Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations
in Journal of medicinal chemistry
(literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- Aschi M., Besker N., Re N., Pochetti G., Coletti C., Gallina C., Mazza F. (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
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- Rivista
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- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- Aschi M.- Dipartimento di Chimica, Ingegneria Chimica e Materiali, Università di L'Aquila
Besker N. - Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti
Re N.- Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti
Pochetti G. - IC-CNR, Roma
Coletti C.- Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti
Gallina C. - Dipartimento di Scienze del Farmaco, Università \"G. d'Annunzio\", Chieti
Mazza F. - Dipartimento di Chimica, Ingegneria Chimica e Materiali, Università di L'Aquila (literal)
- Titolo
- Stereoselectivity by enantiomeric inhibitors of matrix metalloproteinase-8: new insights from molecular dynamics simulations (literal)
- Abstract
- Molecular Dynamics simulations in aqueous solution were performed for the matrix metalloproteinase-8 (MMP-8) free catalytic domain and for its complexes with the (R)- and (S)-[1-(4'-methoxybiphenyl-4-sulfonylamino)-2-methylpropyl] phosphonate. The 144-155 loop of the enzyme undergoes a drastic decrease of mobility once complexed with both enantiomers. The two enantiomers induce a different decrease of conformational entropy upon complexation. The higher affinity of the R-enantiomer can be related to the lower loss of conformational entropy accompanying its binding. The differences in the dynamical behavior of the protein induced by the two enantiomers are discussed at molecular level and the mode of binding of the simulated complexes is compared with that previously determined by X-ray crystallography. (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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