@prefix prodottidellaricerca: . @prefix istituto: . @prefix prodotto: . istituto:CDS076 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID45582 . @prefix pubblicazioni: . @prefix unitaDiPersonaleInterno: . unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA8188 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID45582 . @prefix rdf: . prodotto:ID45582 rdf:type prodotto:TIPO1101 . @prefix retescientifica: . prodotto:ID45582 rdf:type retescientifica:ProdottoDellaRicerca . @prefix rdfs: . prodotto:ID45582 rdfs:label "Identification of a novel domain of fibroblast growth factor- 2 controlling its angiogenic properties. (Articolo in rivista)"@en . @prefix xsd: . prodotto:ID45582 pubblicazioni:anno "2003-01-01T00:00:00+01:00"^^xsd:gYear . @prefix skos: . prodotto:ID45582 skos:altLabel "
Facchiano A, Russo K, Facchiano AM, De Marchis F, Facchiano F, Ribatti D, Aguzzi MS, Capogrossi MC (2003)
Identification of a novel domain of fibroblast growth factor- 2 controlling its angiogenic properties.
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Facchiano A, Russo K, Facchiano AM, De Marchis F, Facchiano F, Ribatti D, Aguzzi MS, Capogrossi MC"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "8751"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "8760"^^xsd:string ; pubblicazioni:altreInformazioni "15"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "278"^^xsd:string ; pubblicazioni:descrizioneSinteticaDelProdotto "L'articolo e' il frutto di una collaborazione tra laboratori italiani di diverse istituzioni. Mediante uno studio preliminare basato su tecniche di simulazioni molecolari (molecular docking e molecular modelling) e' stato identificato un peptide, derivato dalla sequenza amminoacidica del fibroblast growth factor 2 (FGF-2) in grado di interferire con l'attivita' biologica del FGF-2."^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "Facchiano A, Russo K, De Marchis F, Facchiano F, Aguzzi MS, Capogrossi MC:\nLaboratorio Patologia Vascolare, Istituto Dermopatico dell'Immacolata, IRCCS, 00167 Roma, Italy\n\nFacchiano AM: Istituto di Scienze dell'Alimentazione, CNR, Avellino\n\nRibatti D: Dipartimento Anatomia Umana e Istologia, Universit\u00E0 degli Studi di Bari, 70124 Bari, Italy"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Identification of a novel domain of fibroblast growth factor- 2 controlling its angiogenic properties."^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "Fibroblast growth factor 2 (FGF-2) is a potent factor modulating the\nactivity of many cell types. Its dimerization and binding to high affinity\nreceptors are considered to be necessary steps to induce FGF receptor\nphosphorylation and signaling activation. A structural analysis was carried\nout and a region encompassing residues 48-58 of human FGF-2 was identified,\nas potentially involved in FGF-2 dimerization. A peptide (FREG-48-58)\nderived from this region strongly and specifically inhibited FGF-2 induced\nproliferation and migration of primary bovine aorta endothelial cells\n(BAEC) in vitro, and markedly reduced FGF-2-dependent angiogenesis in two\ndistinct in vivo assays. To further investigate the role of region 48-58, a\npolyclonal antibody raised against FREG-(48-58) was tested and was found to\nblock FGF-2 action in vitro. Human FGF-2 has three histidine residues, one\nfalling within the region 48-58. Chemical modification of histidine\nresidues blocked FGF-2 activity and FREG-(48-58) inhibitory effect in\nvitro, indicating that histidine residues, in particular the one within\nFREG-(48-58) region, play a crucial role in the observed activity.\nAdditional experiments showed that FREG-(48-58) specifically interacted\nwith FGF-2, impaired FGF-2-interaction with itself, with heparin and with\nFGF receptor 1, and inhibited FGF-2-induced receptor phosphorylation and\nFGF-2 internalization. These data indicate for the first time that region\n48-58 of FGF-2 is a functional domain controlling FGF-2 activity." ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS076 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA8188 . @prefix parolechiave: . prodotto:ID45582 parolechiave:insiemeDiParoleChiave . parolechiave:insiemeDiParoleChiaveDi prodotto:ID45582 .