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D. Silvestri, N. Barbani, G. Ciardelli, F. Bertoni, M.L. Coluccio, C. Cristallini and P. Giusti (2005)
Bioartificial dextran and poly(ethylene-co-vinyl alcohol) hybrid sponges as supports for proteins
in Polymer international
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "D. Silvestri, N. Barbani, G. Ciardelli, F. Bertoni, M.L. Coluccio, C. Cristallini and P. Giusti"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "1357"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "1365"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "54"^^xsd:string . @prefix ns11: . prodotto:ID31703 pubblicazioni:rivista ns11:ID263401 ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "IMCB/Na - Sez. Pisa, Dip. Ingegneria Chimica, Chimica Industriale e Scienza dei Materiali - Univ. Pisa"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Bioartificial dextran and poly(ethylene-co-vinyl alcohol) hybrid sponges as supports for proteins"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "A biological-synthetic hybrid material was prepared as a support for proteinic molecules. To control the conformational stability and vitality of the entrapped compound, an enzyme, which catalyses a chemical reaction, was chosen. The physical immobilisation of alfa-amylase on a novel biological-synthetic hybrid material was realised using a synthetic (poly[ethylene-co-(vinyl alcohol)]) and a biological (dextran) component. The supports were obtained in the form of porous sponges using the phase inversion process. The kinetic parameters of enzymatic hydrolysis of soluble starch were obtained by determining the maltose (reaction product) concentration in the test solution by a spectrophotometric method. A high amount of enzyme (10 and 15 mg per g of polymer matrix) was successfully entrapped in the polymer support and a rather good enzyme activity of entrapped alfa-amylase and a constant activity for repeated use, compared with native alfa-amylase, were observed. The results obtained clearly indicated that the bioartificial polymer sponges, showing an immobilisation of alfa-amylase with maintenance of the catalytic function of the enzyme, can be used as suitable supports for proteins." ; prodottidellaricerca:prodottoDi modulo:ID4156 , istituto:CDS051 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA8759 . ns11:ID263401 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID31703 .