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Bozzi, Manuela; Di Stasio, Enrico; Scaglione, Giovanni Luca; Desiderio, Claudia; Martelli, Claudia; Giardina, Bruno; Sciandra, Francesca; Brancaccio, Andrea (2013)
Probing the stability of the \"naked\" mucin-like domain of human alpha-dystroglycan
in BMC biochemistry (Online)
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Bozzi, Manuela; Di Stasio, Enrico; Scaglione, Giovanni Luca; Desiderio, Claudia; Martelli, Claudia; Giardina, Bruno; Sciandra, Francesca; Brancaccio, Andrea"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "14"^^xsd:string . @prefix ns11: . prodotto:ID272068 pubblicazioni:rivista ns11:ID41430 ; pubblicazioni:pagineTotali "7"^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WoS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "Catholic University of the Sacred Heart; Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR)"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Probing the stability of the \\\"naked\\\" mucin-like domain of human alpha-dystroglycan"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "Results: We expressed the recombinant mucin-like domain of human alpha-dystroglycan in E. coli cells, and purified it as a soluble peptide of 174 aa. A cleavage event, that progressively emerges under repeated cycles of freeze/thaw, occurs at the carboxy side of Arg461, liberating a 151 aa fragment as revealed by mass spectrometry analysis. The mucin-like peptide lacks any particular fold, as confirmed by its hydrodynamic properties and its fluorescence behavior under guanidine hydrochloride denaturation. Dynamic light scattering has been used to demonstrate that this mucin-like peptide is arranged in a conformation that is prone to aggregation at room temperature, with a melting temperature of similar to 40 degrees C, which indicates a pronounced instability. Such a conclusion has been corroborated by trypsin limited proteolysis, upon which the protein has been fully degraded in less than 60 min." , "Background: alpha-Dystroglycan (alpha-DG) is heavily glycosylated within its central mucin-like domain. The glycosylation shell of alpha-dystroglycan is known to largely influence its functional properties toward extracellular ligands. The structural features of this alpha-dystroglycan domain have been poorly studied so far. For the first time, we have attempted a recombinant expression approach in E. coli cells, in order to analyze by biochemical and biophysical techniques this important domain of the alpha-dystroglycan core protein." ; prodottidellaricerca:prodottoDi modulo:ID4226 , istituto:CDS021 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA1833 . @prefix parolechiave: . prodotto:ID272068 parolechiave:insiemeDiParoleChiave . ns11:ID41430 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID272068 . parolechiave:insiemeDiParoleChiaveDi prodotto:ID272068 .