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Haag, Andreas F.; Kerscher, Bernhard; Dall'Angelo, Sergio; Sani, Monica; Longhi, Renato; Baloban, Mikhail; Wilson, Heather M.; Mergaert, Peter; Zanda, Matteo; Ferguson, Gail P. (2012)
Role of Cysteine Residues and Disulfide Bonds in the Activity of a Legume Root Nodule-specific, Cysteine-rich Peptide
in The Journal of biological chemistry (Print)
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Haag, Andreas F.; Kerscher, Bernhard; Dall'Angelo, Sergio; Sani, Monica; Longhi, Renato; Baloban, Mikhail; Wilson, Heather M.; Mergaert, Peter; Zanda, Matteo; Ferguson, Gail P."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "10791"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "10798"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "287"^^xsd:string . @prefix ns12: . prodotto:ID188493 pubblicazioni:rivista ns12:ID381209 ; pubblicazioni:pagineTotali "8"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroFascicolo "14"^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WoS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "University of Aberdeen; University of Aberdeen; Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR); KemoTech Soc Responsabilita Limitata; Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Role of Cysteine Residues and Disulfide Bonds in the Activity of a Legume Root Nodule-specific, Cysteine-rich Peptide"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "The root nodules of certain legumes including Medicago truncatula produce >300 different nodule-specific cysteine-rich (NCR) peptides. Medicago NCR antimicrobial peptides (AMPs) mediate the differentiation of the bacterium, Sinorhizobium meliloti into a nitrogen-fixing bacteroid within the legume root nodules. In vitro, NCRAMPs such as NCR247 induced bacteroid features and exhibited antimicrobial activity against S. meliloti. The bacterial BacA protein is critical to prevent S. meliloti from being hypersensitive toward NCR AMPs. NCR AMPs are cationic and have conserved cysteine residues, which form disulfide (S-S) bridges. However, the natural configuration of NCRAMP S-S bridges and the role of these in the activity of the peptide are unknown. In this study, we found that either cysteine replacements or S-S bond modifications influenced the activity of NCR247 against S. meliloti. Specifically, either substitution of cysteines for serines, changing the S-S bridges from cysteines 1-2, 3-4 to 1-3, 2-4 or oxidation of NCR247 lowered its activity against S. meliloti. We also determined that BacA specifically protected S. meliloti against oxidized NCR247. Due to the large number of different NCRs synthesized by legume root nodules and the importance of bacterial BacA proteins for prolonged hostinfections, these findings have important implications for analyzing the function of these novel peptides and the protective role of BacA in the bacterial response toward these peptides." ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS021 , modulo:ID8161 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA11622 , unitaDiPersonaleEsterno:ID19504 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA9203 . ns12:ID381209 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID188493 .