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Monti D., Ferrandi E.E., Righi M., Romano D., Molinari F. (2008)
Purification and characterization of the enantioselective esterase from Kluyveromyces marxianus CBS 1553
in Journal of biotechnology
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Monti D., Ferrandi E.E., Righi M., Romano D., Molinari F."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "65"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "72"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "133"^^xsd:string . @prefix ns12: . prodotto:ID17594 pubblicazioni:rivista ns12:ID452925 ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "Istituto di Chimica del Riconoscimento Molecolare, CNR, Via Mario Bianco 9, 20131 Milano, Italy. Dipartimento di Scienze e Tecnologie Alimentari e Microbiologiche, Universit\u00E0 degli Studi di Milano, Via Celoria 2, 20133 Milano, Italy"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Purification and characterization of the enantioselective esterase from Kluyveromyces marxianus CBS 1553"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "An intracellular esterase from the yeast Kluyveromyces marxianus CBS 1553 with interesting enantioselective hydrolytic activity towards racemic\nesters of 1,2-O-isopropylidene glycerol (IPG) was purified and characterized. Optimal culture conditions for the obtainment of the enantioselective\nesterase on a 5 l-fermentation scale were investigated. Two esterase activities (EST1 and EST2) in the crude cell extract were identified by\nnative PAGE with specific activity staining and separated from each other by anion-exchange chromatography. EST1 showed higher activity and\nenantioselectivity than EST2 in the resolution of racemic IPG acetate and was further purified by hydrophobic interaction chromatography and\npreparative electrophoresis (final specific activity ~= 300 U/mg), showing a main protein band with a molecular mass of 29 kDa. EST1 showed\noptimal activity between pH 8.0 and 10.0 and was stable in the pH range 7.0-10.0. Moreover, it was rather thermostable and active up to 80\u00B0C,\nand retained most of its activity in the presence of 15% (v/v) of various organic solvents. The enzyme showed similar V max in the hydrolysis of\nthe acetate esters of IPG, whereas the K m value towards (S)-IPG acetate was significantly lower than the one towards the (R)-enantiomer (5.3 and 70 uM, respectively). Finally, comparison of EST1 activity in the presence of different glycerol esters and synthetic substrates with different chain lengths showed a strong preference of this biocatalyst for short-chain substrates."@en ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS021 , modulo:ID4274 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA8447 , unitaDiPersonaleEsterno:ID1420 . ns12:ID452925 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID17594 .