@prefix pubblicazioni: . @prefix unitaDiPersonaleInterno: . @prefix prodotto: . unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA5371 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID17408 . @prefix unitaDiPersonaleEsterno: . unitaDiPersonaleEsterno:ID4117 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID17408 . @prefix prodottidellaricerca: . @prefix istituto: . istituto:CDS021 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID17408 . unitaDiPersonaleEsterno:ID1174 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID17408 . @prefix modulo: . modulo:ID4226 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID17408 . @prefix rdf: . @prefix retescientifica: . prodotto:ID17408 rdf:type retescientifica:ProdottoDellaRicerca , prodotto:TIPO1101 . @prefix rdfs: . prodotto:ID17408 rdfs:label "alpha-Dystroglycan does not play a major pathogenic role in autosomal recessive hereditary inclusion-body myopathy (Articolo in rivista)"@en . @prefix xsd: . prodotto:ID17408 pubblicazioni:anno "2005-01-01T00:00:00+01:00"^^xsd:gYear . @prefix skos: . prodotto:ID17408 skos:altLabel "
Broccolini A., Gliubizzi C., Pavoni E., Gidaro T., Morosetti R., Sciandra F., Giardina B., Tonali P., Ricci E., Brancaccio A., Mirabella M. (2005)
alpha-Dystroglycan does not play a major pathogenic role in autosomal recessive hereditary inclusion-body myopathy
in Neuromuscular disorders
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Broccolini A., Gliubizzi C., Pavoni E., Gidaro T., Morosetti R., Sciandra F., Giardina B., Tonali P., Ricci E., Brancaccio A., Mirabella M."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "177"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "184"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "15"^^xsd:string . @prefix ns12: . prodotto:ID17408 pubblicazioni:rivista ns12:ID263492 ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "alpha-Dystroglycan does not play a major pathogenic role in autosomal recessive hereditary inclusion-body myopathy"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "Mutations of the GNE gene are responsible for autosomal recessive hereditary inclusion-body myopathy (HIBM). In this study we searched for the presence of any significant abnormality of alpha-dystroglycan (alpha-DG), a highly glycosylated component of the dystrophin-glycoprotein complex, in 5 HIBM patients which were previously clinically and genetically characterized. Immunocytochemical and immunoblot analysis showed that alpha-DG extracted from muscle biopsies was normally expressed and displayed its typical molecular mass. Immunoblot analysis on the wheat germ lectin-enriched glycoprotein fraction of muscles and primary myotubes showed a reduced amount of alpha-DG in 4 out of 5 HIBM patients, compared to normal and other diseased muscles. However, such altered lectin-binding behaviour, possibly reflecting a partial hyposialylation of alpha-DG, did not affect the laminin binding properties of alpha-DG. Therefore, the subtle changes within the alpha-DG glycosylation pattern, detected in HIBM muscles, likely do not play a key pathogenic role in this disorder." ; prodottidellaricerca:prodottoDi modulo:ID4226 , istituto:CDS021 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleEsterno:ID4117 , unitaDiPersonaleEsterno:ID1174 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA5371 . ns12:ID263492 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID17408 .