@prefix prodottidellaricerca: . @prefix istituto: . @prefix prodotto: . istituto:CDS021 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID17249 . @prefix pubblicazioni: . @prefix unitaDiPersonaleInterno: . unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA7757 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID17249 . @prefix rdf: . prodotto:ID17249 rdf:type prodotto:TIPO1101 . @prefix retescientifica: . prodotto:ID17249 rdf:type retescientifica:ProdottoDellaRicerca . @prefix rdfs: . prodotto:ID17249 rdfs:label "Inerplay between hydrophobic cluster and loop propensity in beta-hairpin formation: a molecular dynamics view (Articolo in rivista)"@en . @prefix xsd: . prodotto:ID17249 pubblicazioni:anno "2003-01-01T00:00:00+01:00"^^xsd:gYear . @prefix skos: . prodotto:ID17249 skos:altLabel "
Colombo G. 1, De Mori G.M.S. 2, Roccatano D. 3 (2003)
Inerplay between hydrophobic cluster and loop propensity in beta-hairpin formation: a molecular dynamics view
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Colombo G. 1, De Mori G.M.S. 2, Roccatano D. 3"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "538"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "550"^^xsd:string ; pubblicazioni:altreInformazioni "La comprensione delle forze e dei motivi strutturali che vincolano peptidi e proteine ad assumere certe conformazioni, oltre ad un interesse prettamente teorico, apre la strada alla progettazione di molecole con una struttura definita. Questo tipo di studio permette inoltre di ottenere il dettaglio atomico delle realt\u00E0 sperimentale rendendo pi\u00F9 facile la sua comprensione. Il lavoro \u00E8 stato pubblicato su Protein Science, una rivista che si occupa di comprendere la struttura, la funzione e l'importanza biochimica delle proteine ed il loro ruolo nella biologia molecolare, nella genetica e nello sviluppo (Impact factor: 3.546)."^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "12"^^xsd:string ; pubblicazioni:descrizioneSinteticaDelProdotto "Si sono studiati i fattori strutturali che determinano la stabilit\u00E0 di un beta-hairpin che contiene una sequenza amminoacidica della proteina GB1 e la sequenza D-Pro-Gly che induce il ripiegamento. I risultati delle simulazioni hanno fatto luce sui fattori che conducono il peptide modello ad una struttura secondaria ordinata: in particolare \u00E8 stata esaminata l\u0092importanza delle cosiddette interazioni diagonali nella formazione di un nucleo idrofobico stabile nel b-hairpin. Utilizzando simulazioni di dinamica molecolare su lunga scala in solvente esplicito, mostriamo il ruolo delle interazioni diagonali che inducono il corretto ripiegamento del peptide (formazione del nucleo idrofobobico con Trp 2, Tyr 4 e Phe 9 nelle prime fasi di refolding) e che stabilizzano la struttura rendendola una delle conformazioni predominanti nel campionamento dello spazio conformazionale che \u00E8 stato eseguito. La combinazione degli effetti stabilizzanti della sequenza D-Pro-Gly e della formazione del cluster idrofobico favoriscono cos\u00EC il raggiungimento di una struttura secondaria ordinata compatibile con quella determinata sperimentalmente. La combinazione di queste interazioni forza il peptide ad assumere conformazioni non casuali dello spazio conformazionale, come pu\u00F2 essere visto nel rapido collasso della struttura che si ha nelle simulazioni di ri-ripiegamento, e mostra che lo stato non ripiegato pu\u00F2 essere correlato all\u0092insieme delle strutture ripiegate, almeno nel caso di piccoli peptidi."^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "1 CNR, 2 CNR, 3 Uni L'Aquila"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Inerplay between hydrophobic cluster and loop propensity in beta-hairpin formation: a molecular dynamics view"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS021 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA7757 . @prefix parolechiave: . prodotto:ID17249 parolechiave:insiemeDiParoleChiave . parolechiave:insiemeDiParoleChiaveDi prodotto:ID17249 .