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Donella-Deana A., Ruzza P., Cesaro L., Brunati A.M., Calderan A., Borin G., Pinna L. (2002)
Specific monitoring of Syk protein kinase activity by peptide substrates including constrained analogs of tyrosine
in FEBS letters (Print)
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Donella-Deana A., Ruzza P., Cesaro L., Brunati A.M., Calderan A., Borin G., Pinna L."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "48"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "52"^^xsd:string ; pubblicazioni:altreInformazioni "Viene descritta l'individuazione di un substrato peptidico sintetico altamente selettivo per la singola tirosin-chinasi syk che offre un importante strumento per l'investigazione delle diverse cascate del segnale cellulare e apre la strada alla progettazione di inibitori specifici per chinasi diverse dotati di potenziale valore terapeutico.\nI.F. (2002) 3.912"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "523"^^xsd:string . @prefix ns10: . prodotto:ID169295 pubblicazioni:rivista ns10:ID393983 ; pubblicazioni:descrizioneSinteticaDelProdotto "The ability of Syk protein tyrosine kinase to phosphorylate peptides, \nwhere tyrosine had been replaced by conformationally constrained analogs, \nhas been exploited to develop highly selective substrates suitable for the \nspecific monitoring of Syk activity. In particular we have synthesized a \npeptidomimetic, RRRAAEDDE(L-Htc)EEV (syktide), with a 3(S)-7-hydroxy-\n1,2,3,4-tetraidroisoquinoline-3-carboxyl acid residue (L-Htc) replaced for \ntyrosine, which is phosphorylated by Syk with remarkable efficiency while \nit is not affected to any appreciable extent by a number of protein \ntyrosine kinases tested so far. These properties make syktide the first \nchoice substrate for the specific monitoring of Syk."^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "(1) UNI Padova Dipartimento di Chimica Biologica \n(2) CNR ICB Sezione di Padova"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Specific monitoring of Syk protein kinase activity by peptide substrates including constrained analogs of tyrosine"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "The ability of Syk protein tyrosine kinase to phosphorylate peptides, \nwhere tyrosine had been replaced by conformationally constrained analogs, \nhas been exploited to develop highly selective substrates suitable for the \nspecific monitoring of Syk activity. In particular we have synthesized a \npeptidomimetic, RRRAAEDDE(L-Htc)EEV (syktide), with a 3(S)-7-hydroxy-\n1,2,3,4-tetraidroisoquinoline-3-carboxyl acid residue (L-Htc) replaced for \ntyrosine, which is phosphorylated by Syk with remarkable efficiency while \nit is not affected to any appreciable extent by a number of protein \ntyrosine kinases tested so far. These properties make syktide the first \nchoice substrate for the specific monitoring of Syk." ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS061 , istituto:CDS019 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA29179 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA16 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA2980 . @prefix parolechiave: . prodotto:ID169295 parolechiave:insiemeDiParoleChiave . ns10:ID393983 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID169295 . parolechiave:insiemeDiParoleChiaveDi prodotto:ID169295 .