@prefix pubblicazioni: . @prefix unitaDiPersonaleInterno: . @prefix prodotto: . unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA18403 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID168781 . @prefix unitaDiPersonaleEsterno: . unitaDiPersonaleEsterno:ID6206 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID168781 . unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA5900 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID168781 . @prefix prodottidellaricerca: . @prefix istituto: . istituto:CDS017 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID168781 . istituto:CDS007 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID168781 . @prefix rdf: . @prefix retescientifica: . prodotto:ID168781 rdf:type retescientifica:ProdottoDellaRicerca , prodotto:TIPO1101 . @prefix rdfs: . prodotto:ID168781 rdfs:label "Crystal structure of the alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus at 1.85 A resolution (Articolo in rivista)"@en . @prefix xsd: . prodotto:ID168781 pubblicazioni:anno "2002-01-01T00:00:00+01:00"^^xsd:gYear . @prefix skos: . prodotto:ID168781 skos:altLabel "
Esposito L., Sica F., Raia C. A., Giordano A., Rossi M., Mazzarella L., Zagari A. (2002)
Crystal structure of the alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus at 1.85 A resolution
in Journal of Molecular Biology
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Esposito L., Sica F., Raia C. A., Giordano A., Rossi M., Mazzarella L., Zagari A."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "463"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "477"^^xsd:string ; pubblicazioni:altreInformazioni "L\u0092articolo \u00E8 riportato su una delle pi\u00F9 autorevoli riviste internazionali che pubblica ricerca scientifica originale concernente studi di organismi e dei loro componenti a livello molecolare. Impact Factor 5.826."^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "318"^^xsd:string . @prefix ns11: . prodotto:ID168781 pubblicazioni:rivista ns11:ID294122 ; pubblicazioni:descrizioneSinteticaDelProdotto "Il prodotto \u00E8 un articolo che riporta la struttura cristallografica dell\u0092alcool deidrogenasi di S. solfataricus (SsADH) ottenuta con una risoluzione di 1.85 angstrom da cristalli di enzima contenenti seleniometionina. Si tratta della prima struttura risolta di una ADH tetramerica contenente un secondo atomo di zinco avente un ruolo strutturale. Vi sono descritti la struttura quaternaria, la disposizione dei due domini, il sito di legame dell\u0092atomo di zinco, il sito catalitico, nonch\u00E9 i determinanti la stabilit\u00E0 strutturale dell\u0092intero tetramero situati all\u0092interfaccia della subunit\u00E0 dimerica."^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "Istituto di Biostrutture e Bioimmagini, CNR, Via Mezzocannone 6, I-80134 Napoli, Italy\nIstituto di Biochimica delle Proteine ed Enzimologia, CNR, Via Marconi 10, I-80125 Napoli, Italy\nDipartimento di Chimica Universita` degli Studi di Napoli \\\"Federico II\\\", Via Cinthia, I-80126 Napoli, Italy\nCEINGE, Biotecnologie avanzate Scarl, Napoli, Italy\nDipartimento di Chimica Biologica, Universita` degli Studi di Napoli \\\"Federico II\\\", Via Mezzocannone 6, I-80134 Napoli, Italy"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "Crystal structure of the alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus at 1.85 A resolution"^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "The crystal structure of a medium-chain NAD(H)-dependent alcohol dehydrogenase (ADH) from an archaeon has been solved by multiwavelength anomalous diffraction, using a selenomethionine-substituted enzyme. The protein (SsADH), extracted from the hyperthermophilic organism Sulfolobus solfataricus, is a homo-tetramer with a crystallographic 222 symmetry. Despite the low level of sequence identity, the overall fold of the monomer is similar to that of the other homologous ADHs of known structure. However, a significant difference is the orientation of the catalytic domain relative to the coenzyme-binding domain that results in a larger interdomain cleft. At the bottom of this cleft, the catalytic zinc ion is coordinated tetrahedrally and lacks the zinc-bound water molecule that is usually found in ADH apoform structures. The fourth coordination position is indeed occupied by a Glu residue, as found in bacterial tetrameric ADHs. Other differences are found in the architecture of the substrate pocket whose entrance is more restricted than in other ADHs. SsADH is the first tetrameric ADH X-ray structure containing a second zinc ion playing a structural role. This latter metal ion shows a peculiar coordination, with a glutamic acid residue replacing one of the four cysteine ligands that are highly conserved throughout the structural zinc-containing dimeric ADHs." ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS007 , istituto:CDS017 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleEsterno:ID6206 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA5900 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA18403 . @prefix parolechiave: . prodotto:ID168781 parolechiave:insiemeDiParoleChiave . ns11:ID294122 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID168781 . parolechiave:insiemeDiParoleChiaveDi prodotto:ID168781 .