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Di Matteo A, Gianni S, Schinin\u00E0 ME, Giorgi A, Altieri F, Calosci N, Brunori M, Travaglini-Allocatelli C. (2007)
A strategic protein in cytochrome c maturation: three-dimensional structure of CcmH and binding to apocytochrome c.
in The Journal of biological chemistry (Print)
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Di Matteo A, Gianni S, Schinin\u00E0 ME, Giorgi A, Altieri F, Calosci N, Brunori M, Travaglini-Allocatelli C."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "27012"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "27019"^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "282"^^xsd:string . @prefix ns12: . prodotto:ID11478 pubblicazioni:rivista ns12:ID381209 ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "Univ Rome, Dipartimento Sci Biochim & Ist Biol & Patol Mol C, Piazzale A Morro 5, I-00815 Rome, Italy."^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "A strategic protein in cytochrome c maturation: three-dimensional structure of CcmH and binding to apocytochrome c."^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "CcmH ((c) under bar ytochromes (c) under bar (m) under bar aturation protein H) is an essential component of the assembly line necessary for the maturation of c-type cytochromes in the periplasm of Gram-negative bacteria. The protein is a membrane-anchored thiol-oxidoreductase that has been hypothesized to be involved in the recognition and reduction of apocytochrome c, a prerequisite for covalent heme attachment. Here, we present the 1.7 angstrom crystal structure of the soluble periplasmic domain of CcmH from the opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa (Pa-CcmH*). The protein contains a three-helix bundle, i.e. a fold that is different from that of all other thiol-oxidoreductases reported so far. The catalytic Cys residues of the conserved LRCXXC motif (Cys(25) and Cys(28)), located in a long loop connecting the first two helices, form a disulfide bond in the oxidized enzyme. We have determined the pK(a) values of these 2 Cys residues of Pa-CcmH* ( both > 8) and propose a possible mechanistic role for a conserved Ser(36) and a water molecule in the active site. The interaction between Pa-CcmH* and Pa-apocyt c(551) ( where cyt c(551) represents cytochrome c(551)) was characterized in vitro following the binding kinetics by stopped-flow using a Trp-containing fluorescent variant of Pa-CcmH* and a dansylated peptide, mimicking the apocytochrome c551 heme binding motif. The kinetic results show that the protein has a moderate affinity to its apocyt substrate, consistent with the role of Pa-CcmH as an intermediate component of the assembly line for c-type cytochrome biogenesis."@en ; prodottidellaricerca:prodottoDi modulo:ID2527 , istituto:CDS013 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA11582 , unitaDiPersonaleEsterno:ID3864 , unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA10057 . ns12:ID381209 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID11478 .