@prefix prodottidellaricerca: . @prefix istituto: . @prefix prodotto: . istituto:CDS012 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID11096 . @prefix pubblicazioni: . @prefix unitaDiPersonaleInterno: . unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA29212 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID11096 . @prefix unitaDiPersonaleEsterno: . unitaDiPersonaleEsterno:ID794 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID11096 . unitaDiPersonaleEsterno:ID2192 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID11096 . unitaDiPersonaleEsterno:ID10339 pubblicazioni:autoreCNRDi prodotto:ID11096 . @prefix modulo: . modulo:ID2196 prodottidellaricerca:prodotto prodotto:ID11096 . @prefix rdf: . @prefix retescientifica: . prodotto:ID11096 rdf:type retescientifica:ProdottoDellaRicerca , prodotto:TIPO1101 . @prefix rdfs: . prodotto:ID11096 rdfs:label "A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum. (Articolo in rivista)"@en . @prefix xsd: . prodotto:ID11096 pubblicazioni:anno "2009-01-01T00:00:00+01:00"^^xsd:gYear ; pubblicazioni:doi "10.1104/pp.108.127761"^^xsd:string . @prefix skos: . prodotto:ID11096 skos:altLabel "
Lombardi A., Barbante, A., Della Cristina P., Rosiello D., Castellazzi C.L., Sbano L., Masci S., Ceriotti A. (2009)
A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum.
in Plant physiology (Bethesda)
"^^rdf:HTML ; pubblicazioni:autori "Lombardi A., Barbante, A., Della Cristina P., Rosiello D., Castellazzi C.L., Sbano L., Masci S., Ceriotti A."^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaInizio "412"^^xsd:string ; pubblicazioni:paginaFine "423"^^xsd:string ; pubblicazioni:altreInformazioni "I polimeri gluteninici sono molecole proteiche di elevate dimensioni, la cui struttura non \u00E8 stata ancora chiarita, che si accumulano nelle cellule dell'\u0092endosperma dei semi di frumento. Questi polimeri sono formati a partire da due tipi diversi di subunit\u00E0, dette rispettivamente a basso e ad alto peso molecolare. Il lavoro riportato in questa pubblicazione ha permesso di chiarire i meccanismi di formazione dei polimeri formati da subunit\u00E0 a basso peso molecolare e ha evidenziato come il processo di polimerizzazione sia basato su una bassa specificit\u00E0 nella formazione dei ponti disolfuro intercatena fra le diverse subunit\u00E0 gluteniniche."^^xsd:string ; pubblicazioni:numeroVolume "149"^^xsd:string . @prefix ns12: . prodotto:ID11096 pubblicazioni:rivista ns12:ID383677 ; pubblicazioni:note "Nov 12. Epub ahead of print\nLa rivista su cui l'articolo \u00E8 stato pubblicato \u00E8 fra le pi\u00F9 importanti riviste scientifice di biologia delle piante e ha fattore d'impatto 6,367."^^xsd:string ; pubblicazioni:descrizioneSinteticaDelProdotto "Pubblicazione scientifica riguardante i meccanismi di formazione dei polimeri gluteninici, che sono i principali determinanti delle particolari caratteristiche tecnologiche delle farine di frumento."^^xsd:string ; skos:note "ISI Web of Science (WOS)"^^xsd:string ; pubblicazioni:affiliazioni "LA BA DCP RD CCL CA - IBBA-CNR, Milano; SL - University of Warwick, UK, SM - Universit\u00E0 della Tuscia, Viterbo"^^xsd:string ; pubblicazioni:titolo "A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum."^^xsd:string ; prodottidellaricerca:abstract "Wheat grains contain large protein polymers constituted by two main classes of polypeptides: the high-molecular-weight and the low-molecular-weight glutenin subunits. These polymers are among the largest protein molecules known in nature and are the main determinants of the superior technological properties of wheat flours. However, little is known about the mechanisms controlling the assembly of the different subunits and the way they are arranged in the final polymer. Here we have addressed these issues by analysing the formation of interchain disulfide bonds between identical and different low-molecular-weight glutenin subunits, and by studying the assembly of mutants lacking individual intrachain disulfides. Our results indicate that individual cysteine residues that remain available for disulfide bond formation in the folded monomer can form interchain disulfide bonds with a variety of different cysteine residues present in a companion subunit. These results imply that the coordinated expression of many different low-molecular-weight glutenin subunits in wheat endosperm cells can potentially lead to the formation of a large set of distinct polymeric structures, in which subunits can be arranged in different configurations. In addition, we show that not all intrachain disulfide bonds are necessary for the generation of an assembly-competent structure, and that the retention of a low-molecular-weight glutenin subunit in the early secretory pathway is not dependent on polymer formation."@en ; prodottidellaricerca:prodottoDi istituto:CDS012 , modulo:ID2196 ; pubblicazioni:autoreCNR unitaDiPersonaleInterno:MATRICOLA29212 , unitaDiPersonaleEsterno:ID10339 , unitaDiPersonaleEsterno:ID794 , unitaDiPersonaleEsterno:ID2192 . @prefix parolechiave: . prodotto:ID11096 parolechiave:insiemeDiParoleChiave . ns12:ID383677 pubblicazioni:rivistaDi prodotto:ID11096 . parolechiave:insiemeDiParoleChiaveDi prodotto:ID11096 .