Home |  English version |  Mappa |  Commenti |  Sondaggio |  Staff |  Contattaci Cerca nel sito  
Istituto di scienza dell'alimentazione

Torna all'elenco Contributi in rivista anno 2006

Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: Sic1 is phosphorylated by CK2 on Ser201 in budding yeast cells.

Anno di pubblicazione: 2006

Formato: Elettronico Cartaceo

Autori: Coccetti P, Zinzalla V, Tedeschi G, Russo GL, Fantinato S, Marin O, Pinna LA, Vanoni M, Alberghina L.

Affiliazioni autori: Dipartimento di Biotecnologie e Bioscienze, Università degli Studi Milano-Bicocca D.I.P.A.V.-Sezione di Biochimica, Università degli Studi di Milano Istituto di Scienze dell'Alimentazione, Consiglio Nazionale delle Ricerche Dipartimento di Chimica Biologica, Università di Padova

Autori CNR:

  • GIAN LUIGI RUSSO

Lingua: inglese

Abstract: We have previously identified Ser201 of Sic1, a yeast cyclin-dependent kinase inhibitor, as an in vitro target of protein kinase CK2. Here we present new evidence, by using specific anti-P-Ser201 antibodies and 2-D gel electrophoresis coupled to MALDI mass spectrometry analysis, that Sic1 is phosphorylated in vivo on Ser201 shortly after its de novo synthesis, during late anaphase in glucose-grown cells. This phosphorylation is also detected in Sic1 immunopurified from G1 cells. In agreement with these data we also show that the catalytic alpha' subunit of CK2, whose function is required for cell cycle progression, is detected in Sic1 immunopurified complexes, and that phosphorylation on Ser201 is reduced after CK2 inactivation at the non-permissive temperature in a cka1delta cka2(ts) yeast strain. These data strongly support the notion that CK2 phosphorylates Sic1 in vivo.

Lingua abstract: inglese

Pagine da: 786

Pagine a: 793

Rivista:

Biochemical and biophysical research communications Elsevier [etc.]
Paese di pubblicazione: Stati Uniti d'America
Lingua: inglese
ISSN: 0006-291X

Numero volume: 346

DOI: 10.1016/j.bbrc.2006.05.171

Referee: Sì: Internazionale

Indicizzato da: ISI Web of Science (WOS) [000238865900022]

Strutture CNR:

Moduli:

 
Torna indietro Richiedi modifiche Invia per email Stampa
Home Il CNR  |  I servizi News |   Eventi | Istituti |  Focus