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Istituto di scienza dell'alimentazione

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Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: Proteolytic activity of bovine lactoferrin.

Anno di pubblicazione: 2004

Formato: Cartaceo

Autori: Massucci MT; Giansanti F; Di Nino G; Turacchio M; Giardi MF; Botti D; Ippoliti R; De Giulio B; Siciliano RA; Donnarumma G; Valenti P; Bocedi A; Polticelli F; Ascenzi P; Antonini G.

Affiliazioni autori: Dipartimento di Biologia di Base ed Applicata, Universita’ di L’Aquila, L’Aquila, Italy Istituto di Scienze dell'Alimentazione, CNR, Avellino, Italy Dipartimento di Medicina Sperimentale, II Universita’ di Napoli, Napoli, Italy Laboratorio Interdisciplinare di Microscopia Elettronica e Dipartimento di Biologia, Università ‘RomaTre’, Roma, Italy;

Autori CNR:

  • BEATRICE DE GIULIO
  • ROSA ANNA SICILIANO

Lingua: inglese

Abstract: Bovine lactoferrin catalyzes the hydrolysis of synthetic substrates (i.e., Z-aminoacyl-7-amido-4-methylcoumarin). Values of Km and kcat for the bovine lactoferrin catalyzed hydrolysis of Z-Phe-Arg-7-amido-4-methylcoumarin are 50 ?M and 0.03 s-1, respectively, the optimum pH value is 7.5 at 25 oC. The bovine lactoferrin substrate specificity is similar to that of trypsin, while the hydrolysis rate is several orders of magnitude lower than that of trypsin. The bovine lactoferrin catalytic activity is irreversibly inhibited by the serine-protease inhibitors PMSF and Pefabloc. Moreover, both iron-saturation of the protein and LPS addition strongly inhibit the bovine lactoferrin activity. Interestingly, bovine lactoferrin undergoes partial auto-proteolytic cleavage at positions Arg415-Lys 416 and Lys440-Lys441. pKa shift calculations indicate that several Ser residues of bovine lactoferrin display the high nucleophilicity required to potentially catalyze substrate cleavage. However, a definitive identification of the active site awaits further studies.

Lingua abstract: inglese

Pagine da: 249

Pagine a: 255

Rivista:

BioMetals Rapid Communications,
Paese di pubblicazione: Regno Unito
Lingua: inglese
ISSN: 0966-0844

Numero volume: 17(3)

Indicizzato da:

  • ISI Web of Science (WOS) [000221392300010]
  • PubMed [15222473]

Parole chiave:

  • autoproteolysis
  • iron
  • lactoferrin
  • LPS

Altre informazioni: 3

Strutture CNR:

Moduli:

Allegati: lettera correzioni (application/pdf)

 
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