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Istituto di scienza dell'alimentazione

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Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: Alteration in the ubiquitin structure and function in the human lens: a possible mechanism of senile cataractogenesis

Anno di pubblicazione: 2002

Autori: Stiuso P., Libondi T., Facchiano A.M., Colicchio P., Ferranti P., Lilla S., Colonna G.

Affiliazioni autori: Stiuso P., Libondi T., Colicchio P., Colonna G.: Seconda Universita' di Napoli Facchiano A.M., Ferranti P., Lilla S.: Istituto di Scienze dell'Alimentazione, CNR, Avellino

Autori CNR:

  • ANGELO FACCHIANO

Lingua: inglese

Abstract: High-performance liquid chromatography purification followed by mass spectrometry analyses highlighted that human senile cataractous lens includes a 8182 Da species which is absent in the normal lens, whereas a 8566/8583 Da species is present in both lenses. Western blot analysis identified both species as ubiquitin. The species at lower molecular weight is a shorter form due to the cleavage of the C-terminal residues 73-76. As it is the last amino acid of ubiquitin which is involved in the protein degradation mechanism, we suggest that this structure modification compromises the function of ubiquitin and consequently the physiologically occurring degradation of the lens proteins.

Lingua abstract: inglese

Pagine da: 162

Pagine a: 167

Rivista:

FEBS letters Elsevier Science Publishers
Paese di pubblicazione: Paesi Bassi
Lingua: inglese
ISSN: 0014-5793

Numero volume: 531

Indicizzato da: PubMed [12417305]

Parole chiave:

  • ubiquitina
  • cataratta senile
  • degradazione delle proteine

Altre informazioni: 3

Strutture CNR:

 
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