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Istituto di scienza dell'alimentazione

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Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: Human insulin fibrillogenesis in the presence of epigallocatechin gallate and melatonin: Structural insights from a biophysical approach

Anno di pubblicazione: 2018

Formato: Elettronico Cartaceo

Autori: M. Carbonaro and F. Ripanti and A. Filabozzi and V. Minicozzi and F. Stellato and E. Placidi and S. Morante and A. Di Venere and E. Nicolai and P. Postorino and A. Nucara

Affiliazioni autori: Consiglio per la ricerca in agricoltura e l'analisi dell'economia agraria (CREA), Centro di ricerca Alimenti e Nutrizione, Via Ardeatina 546, Roma 00178, Italy Dipartimento di Fisica, Sapienza Università di Roma, P.le Aldo Moro 5, 00185 Roma, Italy Dipartimento di Fisica, Università degli studi di Roma Tor Vergata and INFN, Via della Ricerca Scientifica 1, Roma 00133, Italy Istituto di Struttura della Materia ISM-CNR, via Fosso del Cavaliere 100, 00133 Roma, Italy Dipartimento di Medicina Sperimentale e Chirurgia, Università degli Studi di Roma Tor Vergata, Via Montpellier 1, Roma 00133, Italy

Autori CNR:

  • MARINA CARBONARO
  • ERNESTO PLACIDI

Lingua: inglese

Abstract: Fibrillogenesis of monomeric human insulin in the presence or absence of (-)-epigallocatechin-3-gallate and melatonin was here investigated using a multi-technique approach. Results from Raman and Infrared spectroscopy pointed out that a high content of intermolecular ?-sheet aggregates is formed after long-term incubation. However, near UV experiments, Dynamic Light Scattering, Thioflavin-T fluorescence measurements and Atomic Force Microscopy revealed that the kinetics from native-to-fibrillar state of insulin is hampered only in the presence of (-)-epigallocatechin-3-gallate. Molecular dynamic simulations indicated that this compound binds near the B11-B18 protein segment, where hydrophobic residues responsible for the beginning of cooperative aggregation are located. Such a preferential binding region is not recognized by melatonin, a highly mobile molecule, which indeed does not affect fibril formation. The results of the present study demonstrate that (-)-epigallocatechin-3-gallate interferes with the insulin nucleation phase, giving rise to amorphous aggregates in the early stages of the aggregation process.

Lingua abstract: inglese

Pagine da: 1157

Pagine a: 1164

Rivista:

International journal of biological macromolecules IPC Science and Technology Press :
Paese di pubblicazione: Regno Unito
Lingua: inglese
ISSN: 0141-8130

Numero volume: 115

DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2018.04.134

Referee: Sì: Nazionale

Stato della pubblicazione: Published version

Parole chiave:

  • Insulin
  • Fibrils
  • Polyphenols
  • Melatonin
  • Spectroscopy
  • Molecular dynamics

URL: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0141813018307839

Strutture CNR:

 
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