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Istituto di scienza dell'alimentazione

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Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: Structural analysis of modified forms of recombinant IFN-? produced under stress-simulating conditions

Anno di pubblicazione: 2000

Formato: Elettronico Cartaceo

Autori: Orrų S, Amoresano A, Siciliano R, Napoleoni R, Finocchiaro O, Datola A, De Luca E, Sirna A, Pucci P.

Affiliazioni autori: a Ctro. Internazionale Servizi S., CNR-Univ. di Napoli, Federico II, via Pansini 5, 1-80131 Napoli, Italy b Dipto. di Chim. Organica e Biologica, Univ. di Napoli Federico II, via Mezzocannone 16, 1-80134 Napoli, Italy c CEINGE S.c.r.l. Biotecnologie A., via Pansini 5, 1-80131 Napoli, Italy d Istituto Scienze dell'Alimentazione, CNR, via Roma 52, 1-83100 Avellino, Italy e Chemical Department, Ist. di Ricerca Cesare Serono S.p.A., via di Valle Caia 22, 1-00040 Ardea, Roma, Italy f Biol. Contr. and Metab. Department, Ist. di Ricerca Cesare Serono S.p.A., via di Valle Caia 22, 1-00040 Ardea, Roma, Italy g Dipartimento di Chimica, Univ. degli Studi di Salerno, via S. Allende, 1-84081 Baronissi, Salerno, Italy

Autori CNR:

  • ROSA ANNA SICILIANO

Lingua: inglese

Abstract: The present study focused on the investigation of the chemical stability of recombinant human interferon-beta (rhIFN-beta) tested in vitro by chemical treatments that simulate stress-induced conditions that may occur during handling, storage or ageing of protein samples. Mild oxidation and/or alkylation of the recombinant protein showed that the four methionines occurring in the interferon displayed different chemical susceptibility in that Met36 and Met117 were fully modified, whereas Met1 showed only little modification and Met62 was completely resistant. Moreover, incubation of rhIFN-beta under alkaline conditions resulted in the formation of a covalent dimeric species stabilised by an intermolecular disulphide bridge involving the free SH group of Cys17 from each polypeptide chain. Analysis of biological activity of the different IFN-beta derivatives showed that rhIFN-beta fully retains its specific activity following mild oxidation treatments whereas reaction with a high concentration of alkylating agents or incubation under alkaline conditions strongly reduce its specific antiviral activity.

Lingua abstract: inglese

Pagine da: 7

Pagine a: 17

Pagine totali: 11

Rivista:

Biological chemistry de Gruyter.
Paese di pubblicazione: Germania
Lingua: inglese
ISSN: 1431-6730

Numero volume: 381

Numero fascicolo: 1

DOI: 10.1515/BC.2000.002

Referee: Sė: Internazionale

Indicizzato da: PubMed [10722045]

Parole chiave:

  • ?-interferon
  • Glycoproteins
  • Mass spectrometry
  • Stress-induced modifications
  • Structural analysis

Strutture CNR:

Moduli:

 
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