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Istituto di scienza dell'alimentazione

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Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: Transport across Caco-2 monolayers of peptides arising from in vitro digestion of bovine milk proteins

Anno di pubblicazione: 2013

Formato: Elettronico Cartaceo

Autori: Gianluca Picariello, Giuseppe Iacomino, Gianfranco Mamone, Pasquale Ferranti, Olga Fierro, Carmen Gianfrani, Aldo Di Luccia, Francesco Addeo

Affiliazioni autori: Picariello, G; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione Iacomino, Giuseppe; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione Mamone, Gianfranco; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione Ferranti, Pasquale; Università di Napoli "Federico II", Dipartimento di Scienza degli Alimenti; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione Fierro, Olga; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione Gianfrani, Carmen; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione; Università di Napoli "Federico II", European Laboratory for the Investigation of Food Induced Diseases Di Luccia, Aldo; Università di Foggia, Dipartimento di Scienze Agrarie, degli Alimenti e dell'Ambiente; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione Addeo, Francesco; Università di Napoli "Federico II", Dipartimento di Scienza degli Alimenti; CNR, Istituto di Scienze dell'Alimentazione

Autori CNR:

  • OLGA FIERRO
  • CARMELA GIANFRANI
  • GIUSEPPE IACOMINO
  • GIANFRANCO MAMONE
  • GIANLUCA PICARIELLO

Lingua: inglese

Abstract: Transport across monolayers of human colon adenocarcinoma (Caco-2) cells represents one of the most widely accepted in vitro models of the intestinal uptake of nutrients and drugs. Herein, the entire panel of peptides produced from caseins (CN) and whey proteins (WP) that survive in vitro sequential gastro-pancreatic digestion and translocate across the Caco-2 monolayers have been characterized by high-performance liquid chromatography (HPLC) and mass spectrometry (MS). Except for traces of casein phosphopeptides, we did not detect any milk-derived peptides with proposed bioactivity. The absorption behavior of two resistant ?-Lactoglobulin (?-Lg) domains, ?- Lg 125-135 and ?-Lg 40-60, was studied in detail using synthetic peptides. The IgE-binding properties of the peptide digests and synthetic peptides recovered from both the apical and basolateral compartments of the monolayers were evaluated by a dot-immunobinding assay using the sera of children (N=5) diagnosed with cow's milk allergy. Outcomes indicated that ?-Lg 127- 135, which is a Caco-2 processed form of ?-Lg 125-135, is a possible "immune sensitizing factors" in vivo. The almost complete loss of the IgE-binding affinity of both CN and WP after enzymatic digestion and transepithelial transport also points out the need of designing in vivo experiments to track the metabolic fate of dietary proteins.

Lingua abstract: inglese

Rivista:

Food chemistry Applied Science Publishers.
Paese di pubblicazione: Regno Unito
Lingua: inglese
ISSN: 0308-8146

Parole chiave:

  • Milk proteins
  • Gastrointestinal digestion
  • Caco-2 cell monolayers
  • Bioactive peptides
  • Peptide uptake

Altre informazioni: in press

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