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Istituto di scienza dell'alimentazione

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Contributo in rivista

Tipo: Articolo in rivista

Titolo: The application of atmospheric pressure matrix-assisted laser desorption/ionization to the analysis of long-term cryopreserved serum peptidome

Anno di pubblicazione: 2011

Formato: Cartaceo

Autori: R. Mangerini; P. Romano; A. Facchiano; G. Damonte; M. Muselli; M. Rocco; F. Boccardo; A. Profumo

Affiliazioni autori: R. Mangerini: S.C. Oncologia Medica B, Istituto Nazionale per la Ricerca sul Cancro, 16132 Genova, Italy; P. Romano: S.C. Anatomia e Citoistologia Patologica, Istituto Nazionale per la Ricerca sul Cancro, 16132 Genova, Italy; G. Damonte: Dipartimento di Medicina Sperimentale e Centro di Eccellenza per la Ricerca Biomedica, Università di Genova, 16132 Genova, Italy; M. Rocco: Dipartimento di Medicina Sperimentale e Centro di Eccellenza per la Ricerca Biomedica, Università di Genova, 16132 Genova, Italy; F. Boccardo: Dipartimento di Oncologia, Biologia e Genetica, Università di Genova, 16132 Genova, Italy; A. Profumo: Dipartimento di Medicina Sperimentale e Centro di Eccellenza per la Ricerca Biomedica, Università di Genova, 16132 Genova, Italy.

Autori CNR:

  • ANGELO FACCHIANO
  • MARCO MUSELLI

Lingua: inglese

Abstract: Although most time-of-flight (TOF) mass spectrometers come equipped with vacuum matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) sources, the atmospheric pressure MALDI (API-MALDI) source is an attractive option because of its ability to be coupled to a wide range of analyzers. This article describes the use of an API-MALDI source coupled to a TOF mass spectrometer for evaluation of the effects of medium- and long-term storage on peptidomic profiles of cryopreserved serum samples from healthy women. Peptides were purified using superparamagnetic beads either from fresh sera or after serum storage at 80 C for 18 months or at 20 C for 8 years. Data were preprocessed using newly developed bioinformatic tools and then were subjected to statistical analysis and class prediction. The analyses showed a dramatic effect of storage on the abundance of several peptides such as fibrinopeptides A and B, complement fractions, bradykinin, and clusterin, indicated by other authors as disease biomarkers. Most of these results were confirmed by shadow clustering analysis, able to classify each sample in the correct group. In addition to demonstrating the suitability of the API-MALDI technique for peptidome profiling studies, our data are of relevance for retrospective studies that involve frozen sera stored for many years in biobanks.

Lingua abstract: inglese

Pagine da: 174

Pagine a: 181

Pagine totali: 8

Rivista:

Analytical biochemistry Elsevier.
Paese di pubblicazione: Stati Uniti d'America
Lingua: inglese
ISSN: 0003-2697

Numero volume: 417

Numero fascicolo: 2

DOI: 10.1016/j.ab.2011.06.021

Referee: Sì: Internazionale

Indicizzato da:

  • ISI Web of Science (WOS) [000293993600002]
  • PubMed [21756868]
  • Scopus [2-s2.0-80051549717]

Parole chiave:

  • Atmospheric pressure ionization
  • MALDI-TOF
  • Peptidome profile
  • Protein degradation
  • Serum cryopreservation

Strutture CNR:

Moduli:

 
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